spektrometria mas – Jedna z metod analizy instrumentalnej

Arkusz diagnostyczny z chemii 2022 grudzień

Jedną z metod analizy instrumentalnej jest spektrometria mas. Podczas takiej analizy badana próbka (w fazie gazowej) jest poddawana jonizacji. Cząsteczki tracą elektrony i stają się kationami oraz ulegają fragmentacji, w wyniku której powstają mniejsze kationy. Następnie wiązka kationów przechodzi przez pole magnetyczne, w którym tor jej ruchu ulega zakrzywieniu. Wielkość zakrzywienia zależy od stosunku masy do ładunku i dla jednododatnich kationów jest odwrotnie proporcjonalna do ich masy. W ten sposób kationy o różnych masach zostają rozdzielone i odpowiadają im oddzielne piki w otrzymanym widmie masowym. Wysokość tych pików (intensywność) jest proporcjonalna do zawartości odpowiednich kationów w próbce. Cząsteczkom, które uległy jonizacji, ale nie uległy fragmentacji, odpowiadają tzw. piki molekularne o największej masie. Poniżej przedstawiono uproszczony schemat działania spektrometru mas.

 

 

spektrometria mas – Jedna z metod analizy instrumentalnej

 

Niżej przedstawiono fragment widma masowego bromu, na którym widoczne piki molekularne pochodzące od kationów Br₂⁺ o różnym składzie izotopowym. Intensywność sygnałów (wysokość pików) jest mierzona względem najwyższego piku molekularnego.

 

spektrometria mas – Jedna z metod analizy instrumentalnej

 

Na poniższym fragmencie widma masowego chlorobenzenu pokazano trzy piki, oznaczone numerami 1 (pik fragmentacyjny) oraz 2, 3 (piki molekularne).

 

spektrometria mas – Jedna z metod analizy instrumentalnej

Wpisz do tabeli wzory sumaryczne kationów odpowiadających kolejnym pikom. Jeśli w jonie występuje chlor, podaj jego liczbę masową. Wyjaśnij, dlaczego dwa piki molekularne znacznie różnią się pod względem wysokości.

 

spektrometria mas – Jedna z metod analizy instrumentalnej

 

Wyjaśnienie:

Roztwory i reakcje zachodzące w roztworach wodnych

EGZAMIN MATURALNY Z CHEMII POZIOM ROZSZERZONY MAJ 2022

W celu ustalenia składu stałej mieszaniny wodorowęglanu sodu i węglanu sodu jej próbkę rozpuszczono w wodzie i przeprowadzono dwuetapową analizę otrzymanego roztworu.

Etap I: Do badanego roztworu dodano kilka kropli alkoholowego roztworu fenoloftaleiny i dodawano z biurety kwas solny, do momentu zaniku barwy wskaźnika. Jon węglanowy jest mocniejszą zasadą niż jon wodorowęglanowy, więc w roztworze zachodziła reakcja opisana równaniem:
CO3 2  +  H3O  HCO3–  H2O

Odbarwienie fenoloftaleiny świadczyło o całkowitej przemianie jonów CO32  w  jony HCO3.


Etap II: Do otrzymanej mieszaniny dodano kilka kropli wodnego roztworu oranżu metylowego i dalej dodawano z biurety kwas solny do chwili, gdy nastąpiła zmiana barwy wskaźnika. Ta zmiana oznaczała, że cały wodorowęglan sodu przereagował zgodnie z równaniem:
HCO3 + H3O+ CO2 + 2H2O

Kwas solny użyty w obu etapach doświadczenia miał stężenie 0,2 mol · dm−3, a jego objętość niezbędna do odbarwienia fenoloftaleiny w etapie I była równa 24,6 cm3. Natomiast łącznie w obu etapach zużyto 59,8 cm3 kwasu solnego (objętość odczytana z biurety w etapie II).


Oblicz w procentach masowych zawartość węglanu sodu w analizowanej mieszaninie. Przyjmij, że masy molowe węglanu sodu i wodorowęglanu sodu są równe:
M Na2CO3 = 106 g mol1 oraz
M NaHCO3 = 84 g mol1 .

Sekwencja aminokwasów w peptydach – analiza składu

EGZAMIN MATURALNY Z CHEMII POZIOM ROZSZERZONY MAJ 2022

Sekwencję aminokwasów w peptydach przedstawia się najczęściej za pomocą trzyliterowych kodów aminokwasów. W tej notacji z lewej strony umieszcza się kod aminokwasu, którego reszta zawiera wolną grupę aminową połączoną z atomem węgla α (tzw. Nkoniec). Analiza składu pewnego pentapeptydu wykazuje, że powstał on z pięciu różnych aminokwasów. Cztery z aminokwasów, które zidentyfikowano podczas analizy, to: Gly, Cys, Phe, Leu. Piąty aminokwas, którego nie udało się zidentyfikować, oznaczono jako Xxx. Ustalono ponadto, że ten aminokwas stanowi Nkoniec peptydu.
Podczas częściowej hydrolizy badanego pentapeptydu otrzymano następujące peptydy:

CysLeuPhe   GlyCysLeu   XxxGly   LeuPhe

 

1. Napisz sekwencję aminokwasów analizowanego pentapeptydu. Zastosuj oznaczenie Xxx niezidentyfikowanego aminokwasu.

2. W celu zidentyfikowania aminokwasu Xxx przeprowadzono reakcję peptydu z izotiocyjanianem fenylu o wzorze C6H5NCS. Ten związek reaguje wyłącznie z Nkońcowym aminokwasem peptydu, a w wyniku kolejnych przemian otrzymuje się pochodną fenylotiohydantoiny oraz peptyd o łańcuchu krótszym o jedną resztę aminokwasową. Poniżej przedstawiono schemat tego procesu.

Sekwencja aminokwasów w peptydach – analiza składu

We wzorze pochodnej fenylotiohydantoiny grupa R oznacza łańcuch boczny Nkońcowego aminokwasu analizowanego peptydu.
Badany pentapeptyd poddano opisanemu procesowi i ustalono, że uzyskana pochodna fenylotiohydantoiny ma masę molową równą 206 g * mol1.


Oblicz masę molową grupy R aminokwasu Xxx oraz zidentyfikuj badany aminokwas napisz trzyliterowy kod tego aminokwasu.